《表3 酶纯化过程中酶活力及蛋白浓度》

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《基于地衣芽孢杆菌表达系统搭建左旋多巴新合成体系》

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将目的蛋白经镍柱亲和层析纯化并收集洗脱组分进行透析复性，结果如表3所示。SrTH蛋白酶活力为22.79 U/m L，总酶活力为113.94 U，回收率为10.67%，比酶活力为70.77 U/mg，纯化倍数达33.38。相比于桂江[19]在大肠杆菌中异源表达家蚕来源TH基因，同样以L-Tyr为底物，仅获得0.13U/mg的比酶活力，Sr TH蛋白具有较好的表现。