《表6 西红花MADS-box转录因子蛋白三维结构稳定性预测》

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《西红花MADS-box基因家族的生物信息学分析》

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蛋白质的二级结构通过各种分子间的相互作用力（如范德华力，氢键等作用力）形成更高级、更稳定的三级结构（马金洋等，2017）。结构决定功能，蛋白质三级结构更是与其功能密切相关，深入分析蛋白质高级结构特别是三级结构，能作为辅助手段进一步解析蛋白质功能（蔡娜娜等，2010）。西红花MADS-box转录因子蛋白的高级结构同源建模采用Phyre2线串法进行预测（图3）。利用在线软件PDBsum Generate对西红花MADS-box蛋白三维建模结果进行检验，得出Ramachandran图，检测同源建模结果的合理性（图4）。通常来说，若模型中氨基酸残基落在允许区和最大允许区的比例之和高于90%，则认为该蛋白的空间结构构象符合立体化学的规则。西红花的17个MADS-box蛋白的氨基酸残基位于最佳区的比例均小于90%（表6），但落在允许区和最大允许区的比例之和均高于90%，表明西红花MADS-box蛋白的空间构象稳定性较差，但都是合理的。而CsMADS04和Cs MADS06落在不允许区的比例刚好为1，这两个蛋白的空间结构稳定性最好。另外，CsMADS04、Cs MADS06、Cs MADS08、Cs MADS09、Cs M-ADS10、Cs MADS12、Cs MADS16的G-factors值分别为-0.31、-0.11、-0.38、-0.40、-0.09、-0.31、-0.44，均大于-0.5，表明这7个MADS-box蛋白的空间结构为常见结构，其余10个MADS-box蛋白的空间结构较为罕见。