《表3 非生物逆境胁迫相关WRKY17蛋白二级结构预测》

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《CiWRKY17基因克隆与生物信息学分析》

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蛋白质的二级结构主要是指蛋白质的多肽链中有规则重复的构象，可利用在线程序SOPMA （https://npsa-prabi.ibcp.fr/cgi-bin/npsa＿automat.pl?page=npsa sopma.html）对其进行预测与分析，主要为α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规（则）卷曲所占比例的预测（表3），这四种蛋白质的二级结构通常被主要研究（唐媛等，2013），通过预测和分析将有助于认识蛋白的空间结构。结果显示，与非生物逆境胁迫相关WRKY17蛋白的主要二级结构元件中，无规卷曲所占比例最高（66.57%～71.06%），此外，α-螺旋、β-折叠和β-转角的所占比例依次减少，分别为15.63%～20.30%、7.40%～11.21%和3.54%～5.01%。相较无规卷曲来说，对于维持蛋白质分子空间结构的相对稳定起着重要的作用，主要有α-螺旋和β-折叠，无规卷曲主要有着连接其它几种二级结构元件的作用。因此说明了，Ca WRKY17、Ci WRKY17、Ga WRKY17、Hb WRKY17、La WRKY17、Me WRKY17、Mt WRKY17和Tc WRKY178个转录因子均为不稳定蛋白。由8个与非生物逆境胁迫相关WRKY17转录因子二级结构预测结果可见（图6），它们在二级结构上具有较高的相似性。可见Ci WRKY17和Tc WRKY17的二级结构出现的氨基酸残基的位置比较相近，与Ca WRKY17的氨基酸残基的位置也比较相近。