《表1 SARS-CoV-2 S蛋白和ACE2的相互作用方式》

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《基于分子对接技术筛选新型冠状病毒S蛋白-血管紧张素转化酶2小分子抑制剂》

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下载周强课题组发表的RBD-ACE2-B0AT1复合体晶体结构（PDB:6M17），删除B0AT1部分，去除水分子，利用Macromolecules/Prepare Protein/CleanProtein对蛋白分子进行预处理。利用DS2019中Calculate Mutation Energy（Binding）功能对ACE2蛋白-病毒S蛋白结合面涉及到的氨基酸残基（表1）进行基于相互作用力的虚拟氨基酸突变，如果突变能在-2.09～2.09 kJ/mol，那么Effect为neutral，即这种突变对于亲和力没有影响；如果突变能在2.09 kJ/mol以上，那么Effect为destabilizing，即这种突变会导致亲和力降低，相互作用关系减弱；如果突变能-2.09 kJ/mol以下，那么Effect为stabilizing，即这种突变会导致亲和力上升，相互作用关系增强。将mutation energy大于2.09 kJ/mol的氨基酸残基确定活性位点中的关键氨基酸残基。选择关键氨基酸残基后，利用程序中Receptor-Ligand Interactions模块Define and EditBinding Site/From Current Selection，确定结合空腔（SBD＿Site＿Sphere）。