《表1 不同方法表达的重组sll1981蛋白活性比较》

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《集胞藻PCC6803中α-酮戊二酸脱羧酶的原核表达分析》

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由于sll1981蛋白非常不稳定，经IPTG诱导表达的sll1981蛋白在用咪唑梯度洗脱时已经形成白色沉淀，因此无法检测其催化活性。其他方法纯化得到的sll1981蛋白均能检测出α-KGD活性（表1）。研究结果表明催化活性最高的sll1981蛋白是采用与pTf16质粒共表达的Co-sll1981蛋白，其次为Auto-sll1981蛋白，活性最低的是TF-sll1981蛋白。当TF-sll1981蛋白的TF标签被酶切后，尽管笔者可以纯化得到不带TF标签的sll1981蛋白，然而在测定活性的缓冲液体系中该不带TF标签的sll1981蛋白极易沉淀，因此无法测定其催化活性。当底物α-KG浓度超过6 mmol/L时，采用自诱导方式获得的Auto-sll1981在活性测定缓冲体系中也易沉淀，因此本试验仅能测定其在底物浓度为6 mmol/L时的反应速度为0.670μmol/（L·s），无法测得其他动力学参数。