《表1 非tag-free抗菌肽表达的分析》

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《斑节对虾carcininPm3的表达及其无标签多肽的获得》

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抗菌肽最成功的表达系统是大肠杆菌表达系统．但是，表达抗菌肽往往对其本身产生毒性且会将其杀死[21]，导致表达失败．大肠杆菌表达量大，且易形成包涵体，需通过复杂的复性过程才能获得有活性蛋白[22]．因此，采取与可溶性高的蛋白一起融合表达，更容易获得高活性的蛋白．作为蛋白融合表达的标签有很多，SUMO因其可作为分子伴侣，高重组蛋白的表达量，促进蛋白的正确折叠，且其分子量小，方便切割，且不影响多肽序列和活性，被广泛用于融合蛋白的表达[23]．抗菌肽的异源表达往往带有各种标签（表1），能促进可溶表达或方便纯化[24-26]，但也会影响抗菌肽的正确折叠，不利于抗体的制备，影响抗菌活性等．抗菌肽一般仅有15～50个氨基酸，几个外源氨基酸的存在也可能影响其功能[27]．因此，获得无外源氨基酸的“纯净”抗菌肽对其功能研究意义重大．本研究通过利用SUMO酶切除了带有组氨酸标签的SU-MO蛋白，获得了无外源氨基酸的抗菌肽．该技术既能实现目的蛋白的高表达，又能最终获得“纯净”的抗菌肽，可为进一步研究该抗菌肽的功能提供可靠的活性蛋白．