《表1 HA上影响受体结合的氨基酸位点在各亚型流感病毒中的分布及作用》

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《H7N9亚型流感病毒受体结合特性的研究进展》

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有些氨基酸替换在不同HA亚型流感病毒中起了相同或相似的作用（见表1）。其中最为显著的是HA基因上Q226L这一改变。研究表明，Q226L突变可以影响流感病毒H2、H3亚型人适应株的受体结合特异性：残基L226产生的疏水环境与亲水性糖苷氧的取向不相容，不利于结合α2，3-SA受体的疏水环境受体，但有利于匹配α2，6-SA受体的疏水性C6原子[30，31]。在H5亚型病毒中，残基L226营造的疏水性环境也更有利于HA与α2，6-SA受体的结合，甚至可以使病毒的受体结合特异性发生向α2，6-SA的转换[5，14]。同样地，Q226L替换可以增强H7亚型禽流感病毒与α2，6-SA受体的结合能力；促使H9病毒更偏好性结合α2，6-SA受体；还能够在极大地降低H10病毒与α2，3-SA受体结合的同时，略微增强病毒与α2，6-SA受体的亲和力[29，32～34]。此外，HA蛋白T160A或N158D突变导致的158N糖基化位点的缺失，也被证明可以通过增强与α2，6-SA受体的结合而影响H5、H9亚型流感病毒的受体结合特异性[5，29，35，36]。例如，在2.3.4分支H5N1病毒中，T160A突变不仅使病毒获得了结合α2，6-SA受体能力，而且可以在豚鼠之间进行接触传播；在2.3.4.4分支H5NX病毒（包括H5N2、H5N5、H5N6和H5N8亚型）中，T160A替换也是病毒同时具有α2，3-SA和α2，6-SA受体结合特性的关键分子基础[29，35，36]。当T160A&Q226L或T160A&G228S同时突变时，H5病毒的受体结合特性还会发生由α2，3-SA向α2，6-SA受体的转换[5]。还有研究指出，HA蛋白A138S、G186V的氨基酸替换均能使H5、H7亚型流感病毒与α2，6-SA受体的结合性增强，而且A138S在H1亚型流感病毒的宿主跳跃中也起到了重要作用[18，31～33]。另外，D190&D225可以促使H1病毒的HA蛋白优先结合α2，6-SA受体；但将此联合突变引入到H10病毒的HA时，却使病毒失去了对α2，3-SA和α2，6-SA受体的结合能力[34，37]。当然，有一些氨基酸替换仅发生于个别HA亚型中，未遍及所有亚型[27，29，30，34，37～40]（见表1）。