《表1 hGBPs家族成员抗病毒比较》

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《人类鸟苷酸结合蛋白抗病毒机制研究进展》

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注:*尚未见报道

hGBPs基因位于1号染色体（Chromosome 1‐NC＿000001.11），其分子量约为67‐73kD，其蛋白结构由N‐末端球状GTP酶活性区、C‐末端螺旋调节区（CTHD）和连接N端与C端的连接区组成[8，15]。其中GTP酶活性区具有GTP水解酶活性，大多数hGBPs蛋白家族成员可以将GTP水解为GDP和GMP，但hGBP5只能将GTP水解为GDP[16]。GT‐Pases家族大多含有CxxxxGKS、DxxG和N/TxPG三个基序，并具有分子开关、GTP结合区和GDP结合区的共同特征（图1）[14，17]。但GBP家族成员结合GTP能力较低，C‐末端大多异戊二烯化，且GTPas‐es的第三个基序N/TxPG缺失，并被替换为精氨酸‐天冬氨酸（RD）基序[6]。其中，hGBP1、hGBP2和hGBP5 C‐末端含具有脂质成分的异戊二烯化基序（CaaX）。CaaX基序是定位于蛋白质的末端4个氨基酸，是法尼基转移酶或香叶酰香叶酰转移酶I的识别序列[18]，能够锚定细胞质蛋白到高尔基体[1]，但是不同于hGBPs家族中的其他成员，hGBP1中C‐末端CaaS基序是法尼基化的[19]。此外，hGBP1的181～184氨基酸被鉴定为酪氨酸亮氨酸天冬氨酸（TLRD）序列，参与鸟苷酸结合[20]。TLRD序列在hGBP1，hGBP2，hGBP3和hGBP5中保守，但在hG‐BP4，hGBP6和hGBP7中被酪氨酸缬氨酸精氨酸天冬氨酸（TVRD）取代，导致其不能与鸟嘌呤核苷酸结合（表1）[14]。