《表1 不同UBD对泛素链的亲和力》

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《泛素化修饰及其在植物蛋白质组学中的研究进展》

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对于无法插入泛素标签的组织、器官等的泛素化蛋白质组的研究中，开发高效的、非标签依赖的泛素化蛋白质纯化方法成为研究重点。其中对泛素信号能够特异性识别的泛素结合结构域（Ubiquitin-binding domain，UBD），成为了主要的目标。2008年，Hjerpe等[2 2]发现串联UBD能够特异性的富集泛素化蛋白质，随后Shi等[2 3]利用这种方法对293T细胞的泛素化蛋白质进行富集，并成功鉴定出了223个泛素化位点。细胞内含有多种类型的UBD，如UBA（UbiquitinAssociated domains），UIM（UbiquitinInteracting motifs），NZF（Npl4 zine finger）等多达20几种。而且不同的UBD对不同泛素链的亲和力不同，可以根据这个特征，来特异性的富集某种类型的泛素链，或者全部类型的泛素链。表1[2 4]列出不同类型UBD对不同泛素链亲和力的情况。该富集方法有独特的优势，不但可以特异性的富集某一种泛素链，而且可以保护泛素链在富集的过程中不被去泛素酶（DUB）降解，有利于一些低水平的泛素化蛋白的富集。但该方法对单泛素化蛋白的亲和力不强。