《表1 BSA结合propafenone的热力学参数》

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《光谱法结合分子对接研究普罗帕酮与牛血清白蛋白的相互作用》

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BSA分子中的色氨酸与酪氨酸处于蛋白分子的表面与疏水性口袋中，BSA分子在280 nm处激发后的内源性发射荧光主要是由色氨酸与酪氨酸分子贡献[4]。通过BSA与普罗帕酮的荧光光谱图（图1）可以看出，BSA蛋白在280 nm激发后在341 nm处有强发射峰，逐步加入普罗帕酮后，BSA蛋白的荧光发射峰发生不同程度猝灭，通过Hill方程y=Vmax×xn/（kn+xn）拟合，其中310 K时BSA结合普罗帕酮的解离常数最小，亲和力最强（表1），表明BSA与普罗帕酮存在特异性相互作用。