《表2 不同结构特征的果胶与β-酪蛋白复合体系随p H变化的粒径大小(nm)》
提示:宽带有限、当前游客访问压缩模式
本系列图表出处文件名:随高清版一同展现
《果胶结构特征对果胶-β-酪蛋白复合体系性质的影响》
注:数据为3次试验的均值±标准偏差;同一列数据不同字母表示显著性差异(P≤0.05)。
如表2所示,所有体系在酸化过程中粒径均先减小后增大,并都在p H=5时达到最小值。单一的β-酪蛋白溶液在p H=4.0,3.0,2.0时出现少许沉淀,无法测量其粒径,可能是因为静电排斥力不足以维持蛋白的稳定,蛋白分子间的疏水作用也会引起聚集而沉淀。相比于β-酪蛋白,β-酪蛋白/果胶复合体系在p H为3.0和4.0条件下更能呈现较均一的颗粒,这说明果胶的添加改善了β-酪蛋白在酸性体系下的稳定性。在p H=2时,只有添加H150和H121果胶的复合体系呈现较好的稳定性,表明在强酸性条件下高酯果胶比低酯果胶对β-酪蛋白具有更强的稳定作用。这与Lam等[23]发现在p H 3.8时高甲氧基果胶稳定大豆分离蛋白优于低甲氧基果胶的结果一致。这可能是因为酯化度越低,果胶分子中的羧基含量越高,从而存在与β-酪蛋白更多的结合位点,导致果胶与β-酪蛋白之间的结合过于紧密,反而破坏了维持体系稳定的静电相互作用,使体系的稳定性降低[24]。
图表编号 | XD00215881000 严禁用于非法目的 |
---|---|
绘制时间 | 2020.12.31 |
作者 | 梁瑞红、董浩澜、王学栋、王日思、贺小红、陈军、刘成梅 |
绘制单位 | 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室、南昌大学食品科学与技术国家重点实验室、南昌大学食品科学与技术国家重点实验室、江西旅游商贸职业学院经济管理学院、南昌大学食品科学与技术国家重点实验室、南昌大学食品科学与技术国家重点实验室、南昌大学食品科学与技术国家重点实验室 |
更多格式 | 高清、无水印(增值服务) |