《表4 猕猴桃fasciclin蛋白的磷酸化位点》

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《中华猕猴桃fasciclin基因家族生物信息学分析及克隆》

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蛋白质磷酸化是指由蛋白质激酶催化的将ATP的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基（丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸）上的过程，是一种分子开关形式。酶的活性与蛋白磷酸化作用有关[12]，磷酸化改变了蛋白表面电荷分布，静电力使构象发生变化，暴露活性位点。使用NetPhos 3.1软件对猕猴桃基因组中fasciclin蛋白的磷酸化位点进行分析，结果发现（表4），丝氨酸磷酸化位点（ser）最多为56个（PSS24547.1），最少为10个（PSS15839.1）；苏氨酸磷酸化位点（Thr）最多为26个（PSS24187.1），最少为3个（PSS15839.1）；酪氨酸磷酸化位点（Tyr）最多为8个（PSR98800.1），最少为0个（PSR92852.1、PSR89978.1、PSR90069.1、PSR86606.1、PSR86708.1）。结果表明，PSS24547.1、PSS24187.1的丝氨酸、苏氨酸磷酸化位点多，有较强的激活酶活力，而PSS15839.1、PSS15839.1的丝氨酸、苏氨酸磷酸化位点最少，激活酶活力最弱。PSR98800.1的酪氨酸磷酸位点多，除了可以较强激活酶活力之外，还更能促进其与其他蛋白质相互作用而形成多蛋白复合体，PSR92852.1、PSR89978.1、PSR90069.1、PSR86606.1、PSR86708.1没有酪氨酸磷酸位点，激活酶活力和形成复合物的能力最弱。