《表4 Morin作用下BSA各二级结构百分比》

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《桑色素与血清白蛋白相互作用热力学行为》

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a Data represented the percentage of secondary structures of BSAcalculated from SELCON 3 software，and were presented by Mean±Standard Deviation of three independent assays.

使用圆二色谱可以进一步研究Morin对BSA构象的改变（图8）。BSA在远紫外区表现出两个明显的负峰谱带（208和222 nm），为典型的蛋白质α-螺旋结构的特征峰。随着Morin浓度增加，BSA特征峰的强度显著降低，且降低幅度与Morin浓度正相关，说明Morin对BSA的二级结构产生了破坏。表4列出了SELCON 3软件分析得到的不同Morin浓度条件下BSA各二级结构的含量17。可以发现，当[Morin]:[BSA]为4:1时，蛋白质α-螺旋百分比从59.5%下降到53.9%，而无规结构的比例从20.6%上升到23.7%，说明BSA分子的二级结构在Morin的作用下有所破坏25。同时，加入Morin前后，BSA的CD光谱基本形状变化不大，表明Morin和BSA发生相互作用后，BSA的二级结构还是以α-螺旋为主。