《表1 14-3-3τ蛋白与化合物作用后荧光强度的变化》

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《基于荧光光谱、表面等离子体共振、分子对接技术的天然产物中14-3-3τ蛋白抑制剂的筛选》

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注：“++++”表示荧光消失，“+++”表示荧光强度减少2/3，“++”表示荧光强度减少1/2，“+”表示荧光强度减少1/4

在本研究选取了82个不同类别的天然化合物，通过液相色谱-荧光检测方法进行筛选。与孵育后的直接荧光分析相比，该法可批量地对单一化合物与14-3-3τ的结合反应液进行荧光分析；且通过HILIC色谱柱进行分离后，可基本消除杂蛋白对于实验结果造成的干扰；但该法需要配备相应仪器及适用于蛋白分离分析的色谱柱，在适用范围上有所限制。在该检测条件下，14-3-3τ蛋白与杂蛋白达到基线分离，保留时间为2.5 min。当化合物与14-3-3τ蛋白结合时，蛋白的内源性荧光会发生改变，从而发生荧光淬灭现象[20]，表现为荧光强度下降。由此筛选出具有潜在14-3-3τ蛋白结合活性的化合物。记录化合物与14-3-3τ作用后蛋白荧光强度的变化情况，发生变化的结果如表1所示。