《表2 配合物Ru-L对BSA/HSA的荧光猝灭数据》

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由公式(2)、(3)可算得配合物Ru-L与BSA相互作用的Stern-Volmer淬灭常数Ksv、双分子淬灭常数Kq、结合常数Ka及结合位点数n分别为4.8×104L·mol-1、4.8×1012L·mol-1·s-1、2.0×104、1(表2)。BSA主要有2个Trp残基发射内源荧光,其中一个Trp位于BSA分子内部疏水腔的Trp-212位点;另一个位于分子表面的Trp-134。由于Trp-134在亲水环境会发生荧光猝灭,所以BSA分子的内源荧光主要由处于疏水腔的Trp-212产生[31]。因此,可以推断配合物RuL引起BSA荧光“静态猝灭”的主要原因是配合物影响Trp-212的疏水环境,从而改变BSA蛋白质的二级结构,引起荧光猝灭。