《表1 经分子对接筛选得到的化合物结构信息表》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《网格蛋白抑制剂的虚拟筛选与活性评价》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

首先以阳性化合物pitstop2作为标准参照，评价对接方法的准确性所示（图1），通过分子对接获得的优势构象与阳性化合物原始构象的均方根偏差（root mean square difference，RMSD）为0.49?，说明两分子间叠合性较好。另外在对接所预测的pitstop2-4G55相互作用中，与配体分子产生紧密联系的氨基酸分别为Arg64、Ile66、Ile93、Ile52及Phe91等残基，其中Arg64提供氢键相互作用；Ile66、Ile93及Ile52等残基提供疏水相互作用；Phe91提供静电相互作用。这种相互作用模式与文献[21-24]所描述的“pitstop2结构中的噻唑酮环与受体蛋白的Arg64形成2个活性必需氢键，所引起的构象变化使得pitstop2的非极性部分深入由Ile52、Ile66和Ile62等残基组成的疏水空腔；此外，pitstop2的溴代苯环部分与受体蛋白的Phe91产生堆叠平面，形成阳离子-π相互作用”基本一致。表明本研究所运用的分子对接方法具有一定的可信度。紧接着对自有库中的化合物进行分子对接，预测各化合物与网格蛋白的结合位点并详细记录打分情况，最终共筛选出20个优选分子（表1和图2）。