《表1 铝、磷、铬改性皮粉氢键作用关键部位红外光谱谱带归属[4]》

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《胶原中氢键变化的红外光谱、拉曼光谱分析》

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胶原蛋白（皮粉）在红外光谱中各特征吸收谱带归属如表1所示。酰胺A带为N—H伸缩振动，位于3 440 cm-1左右，酰胺B带为N—H伸缩振动或亚甲基氢不对称伸缩振动，位于2 940 cm左右，酰胺I带为酰胺羰基伸缩振动，位于1 660 cm-1左右，酰胺Ⅱ带为三螺旋结构，位于1 560 cm-1左右，酰胺Ⅲ带为N-H弯曲振动或C—N伸缩振动，位于1 240 cm-1左右。从表1可以看出，酰胺A带与酰胺Ⅱ带在铝、磷、铬的鞣制作用下，都向高波数段移动（红移），而酰胺B带与酰胺I带则向低波数段移动（蓝移）。酰胺Ⅰ带的氢键作用对维持胶原蛋白的三股螺旋结构稳定起着关键作用[11]；鞣制使得酰胺Ⅰ带蓝移，说明氢键数量有所增加，即鞣制增大了胶原蛋白三螺旋结构的稳定性。