《表1 DSC图谱峰的综合分析》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《超巴氏杀菌对牛乳酪蛋白微观结构及凝聚性质的影响》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

由表1可以看出，与对照组相比，3组巴氏杀菌处理的热变性温度均升高。其中，72℃15 s处理的酪蛋白变性温度最高，这可能是因为热处理使蛋白质不断解离，转变为更无序的状态，该状态对热较为稳定，当超巴氏杀菌处理时，由于加热温度的升高，酪蛋白胶束与解离的酪蛋白单体之间又凝聚在了一起[31]。热焓（ΔH）表示蛋白质的变性程度，65℃30 min处理的样品吸收峰面积比对照组小，说明热变性程度更高；该组变性温度（90.6℃）高于对照组和超巴氏杀菌组，说明稳定性更高。72℃15 s处理的样品与其他3组相比热焓最低，表明72℃15 s处理的酪蛋白变性程度最大，变性温度（99℃）最高，说明稳定性最高，是因为70℃以上热处理时乳清蛋白会变性，从而与κ-酪蛋白形成复杂的配合物[32]。以上说明，巴氏杀菌（65℃30 min、72℃15 s）处理会提高酪蛋白的稳定性；而121℃5 s处理的酪蛋白变性程度比巴氏杀菌处理的低，可能是因为之前离解的酪蛋白胶束又凝聚交联在一起[33]。