《表1 ABC转运蛋白的研究进程》

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《ABC转运蛋白及其在合成生物学中的应用》

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20世纪70年代，ABC转运蛋白首次出现于细菌对营养成分吸收的研究中，研究发现该蛋白依赖于ATP水解直接激发底物与结合蛋白（Substrate-binding protein，SBP）结合，进而达到转运的目的[1]。20世纪80年代早期，研究人员克隆了几个编码这种转运蛋白的基因，其中包括编码鼠伤寒沙门氏菌Salmonella typhimurium组氨酸渗透酶和大肠杆菌Escherichia coli麦芽糖渗透酶的基因。他们在这些蛋白的氨基酸序列间发现了较强的同源性，并观察到这些蛋白的转运有时也会依赖于结合蛋白与转运底物的结合[4-5]。与此同时，医学研究者也注意到了P-糖蛋白（Permeabilityglycoprotein，P-gp）在临床治疗上的影响，正是源于它的存在使细胞具有药物抗性[6]。1985年，研究人员成功克隆了不同来源编码这类蛋白的基因，并通过表征发现了其显著的保守性特征[7]。研究人员利用c DNA揭示了哺乳动物转运蛋白和细菌转运蛋白之间的保守性体现在高度保守的核苷酸结合区域（Nucleotide-binding domains，NBDs）[8]，这也揭示了这些ABC转运蛋白可能具有共同的进化起源（进化关系如图1所示）。1986年，人们鉴别了这些ATP结合的亚基，并依据这些亚基定义了这一转运蛋白超级家族[9-12]。然而，直到1990年这些蛋白才被正式命名为ABC转运蛋白[13]。其可利用ATP水解产生的能量将与其结合的物质逆浓度地排出胞外的功能赋予了细胞多药耐药性，因此在肿瘤治疗相关领域中受到了研究者的广泛关注[2]。近些年来，随着生物技术的不断发展，关于ABC转运蛋白的研究也逐渐深入，科学家们利用其独特的转运功能将它广泛应用于生物医药、生物燃料、微生物工业生产等领域中[14]。ABC转运蛋白的研究进程时间线见表1。