《表2 Tau226-236六聚体多肽主链间氢键在3个温度区间的频率(%)和T231磷酸化的影响黑体表示顺式和反式tau保守的氢键，T1:300-304.46 K;T2:313.57-318.23 K

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《Thr231磷酸化对顺式和反式tau蛋白226-236多肽六聚体结构的影响》

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副本交换动力学模拟中56个模拟副本分布在300-450K?的温度区间。我们比较了3个低温温度区间（每个区间3个副本）内T231磷酸化的影响（T1:300-304.46 K?；T2:313.57-318.23 K?，和T3:327.75-333.62 K?）。表2列举Tau226-236六聚体多肽主链间氢键在3个温度区间的频率。在没磷酸化时Thr231-Pro232就是顺式和反式Tau226-236六聚体的相互作用中心，尽管顺式和反式tau多肽六聚体中肽链间有着不同的主链相互作用并且反式比顺式tau多肽间更易形成主链间氢键。反式tau多肽间前五个频率最高的氢键是THR231-ARG230，THR231-VAL229，SER235-PRO232，ARG230-ALA227，ARG230-VAL229；所有以上这些也都是顺式tau多肽中五个频率较高的氢键。由于Pro232Pro233Arg234Ser235易于形成发夹结构使同一多肽分子内的SER235-PRO232氢键增多导致顺式tau中SER235-PRO232氢键总数的高频率。高频率的Thr231-Thr231氢键表明顺式tau中存在平行对位的?层叠。如图4所示，我们观测到226VAVVRT231部分在顺式tau多肽六聚体中形成了平行对位的?层叠；而在反式t a u多肽六聚体中226VAVVRT231部分也有平行的?层叠，但是氨基酸顺序错开了一位。所以反式tau多肽六聚体中Thr231-Thr231氢键稀少，更多的是错开了一位的THR231-ARG230和ARG230-VAL229之间的氢键（表2）。总的来说，226VAVVRT231这部分有相对高的几率保持?二级结构（图5）。随着温度的增高，大部分主链氢键频率减少（表2），符合一般蛋白质氨基酸构象随温度增高变化加大从而减少主链氢键的一般规律。但是在顺式tau多肽有两对氢键（ARG230-VAL226和THR231-ALA227）以及反式tau中三对氢键（ARG230-VAL229，ARG230-VAL228，和THR231-VAL226）出现了随温度增高而加强的现象。与之对应的?二级结构在顺式tau多肽中稍微浮动，而在反式tau中大幅提高（图5）。这种?二级结构随温度增高而加强的现象是tau蛋白聚集的特点，我们以前在副本交换模拟和实验研究K18的聚集时也发现类似现象[29]。值得注意的是226VAVVRT231这一链段正是链接全长tau蛋白无序的N-端和tau蛋白聚集的主要区域（对应K18）的关键部位。