《表3 Thr231磷酸化对Tau226-236多肽六聚体的结构和形态的影响》

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《Thr231磷酸化对顺式和反式tau蛋白226-236多肽六聚体结构的影响》

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（1）SASA Total area and hydrophobic surface area of VAVV（parenthese）

一般来说β结构易于促进蛋白聚集，那么一个很自然的问题是Thr231磷酸化破坏Tau蛋白天然β折叠结构应该对应于Thr231磷酸化不易于引起tau的聚集从而减少其毒性。磷酸化tau蛋白毒性的一个显著特征是类似朊病毒一样的传播，这在顺式磷酸化tau蛋白中最为明显[30-32]。所以磷酸化tau蛋白毒性是由两部分组成：起始聚集的速度和类朊病毒样传播的速度。Tau蛋白起始聚集的速度更取决于微管作用域重复链段的聚集特性，特别是PHF6*:275VQIINK280和PHF6:306VQIVYK311。我们以上的结果表明顺式磷酸化tau蛋白226-235片段的β结构基本消失，顺式的也不高，所以tau蛋白226-235片段自身导致起始聚集速度的变化和可能性不高，除非VAVV疏水基团表面积变化能于PHF6*和PHF6的聚集高度关联。Tau蛋白类朊病毒样传播的速度取决于聚集成核区（比如PHF6*和PHF6）的表面暴露大小。我们推测顺式磷酸化tau蛋白226-235片段的链段伸展和疏水基团表面积可能使Tau蛋白的其他聚集成核区更容易暴露。当然这些需要对全长tau蛋白进行进一步的表征。