《表5 双峰驼NGB蛋白基本理化性质》

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《双峰驼NGB基因克隆及序列分析》

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蛋白质的理化性质包括相对分子质量、等电点等。由表5可知，利用Protparam工具分析得到双峰驼NGB相对分子质量17 076.62，pI值5.39，半衰期30 h，其不稳定系数56.50，大于40即为不稳定性的蛋白，所以预测NGB具有不稳定性；根据Protean结果，用Prostscale程序计算NGB基因编码产物的疏水性/亲水性，分析氨基酸残基的得分可知，在分析残基中第72位异亮氨酸中表现最强亲水性（-2.54），在第3位丙氨酸中表现为最强疏水性（1.81），推断整条多肽链氨基酸序列表现为亲水性。其总平均亲水性为-0.108，说明该蛋白整体呈现亲水性，是可溶性蛋白。