《表2 Metacaspases及其家族成员的生化特性》

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《海洋浮游植物metacaspase蛋白酶研究进展》

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Metacaspases及其家族成员在生化特性上具有较大的差异（表2）。C14蛋白酶通常以无活性酶原形式存在，在接受刺激信号后会被激活，已证明caspases通过二聚化作用在p20与p10之间进行自我切割而发生激活，同时脱除N端前结构域；Ⅰ型paracaspases活化过程执行的二聚化作用不发生切割且N端前结构域（包括DD与类Ig结构域）不脱除，Ⅰ型与Ⅱ型metacaspases活化过程均不形成二聚体，以单体形式通过自我催化作用进行活化，由于Ⅰ型metacaspases具有N端前结构域，因此活化时发现有些会脱除[7，27]且自我催化具有高度的Ca2+依赖性（除At MC9外）[28]。在蓝隐藻（Guillardia theta）Ⅲ型metacaspases中发现两个钙结合位点，在酶催化过程中需要低摩尔浓度（mM）的Ca2+方可启动自我催化进程[29]，显示出metacaspsaes对Ca2+的依赖性。有趣的是，仅在Ⅰ型与Ⅱ型metacaspases的N端发现保守的额外半胱氨酸Cys，它可在酶原形式下经过自我催化后维持蛋白水解活性[30]。一些研究还表明，metacaspases及其家族成员的活性同时还会受到胞内离子[31]、pH[32]、翻译后修饰（如泛素化、磷酸化、亚硝基化等）以及与其他蛋白质的直接相互作用等[30，33-34]方面因素的影响。