《表1 EoCen及其片段分子与XPC反应的热力学数据》

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《盐酸胍诱导八肋游仆虫中心蛋白与XPC肽复合物的解折叠》

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ITC是测定生物分子反应热力学数据的有效方法，将XPC肽逐滴加入蛋白中，记录反应过程中热谱图（见图4），由图4可以看出EoCen的C端结构域是XPC的结合位点，并且反应放热，直到化学平衡的建立.EoCen中包含C端结构域，所以全长蛋白也与XPC结合.文献[8]报道HsCen2与XPC是以等物质的量比结合的，经Origin按照单位点拟合后给出结合等温线（见图4）及两者反应的热力学数据（见表1），结合比近似为1，说明EoCen中仅有1个XPC的结合位点.而N端半分子（N-EoCen，1 M-101E）的热量变化不大（见图4C），说明N端结构域不参与靶肽作用，与文献[13]报道相吻合，C端是靶肽结合的关键位点，确定C端识别靶肽自由能为全长的92%，结合常数约106 L/mol，热力学数据表明，较大的焓变克服了熵变对吉布斯能的不利影响，EoCen的靶肽识别是焓驱动的反应，与文献[14]报道的一致.