《表4 已克隆的植物Sec14-GOLD基因及特征》

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《植物Sec14-like磷脂酰肌醇转运蛋白:变化的结构和多样的功能》

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GOLD结构域是最早在分泌囊泡受体p24家族蛋白中发现的，存在于涉及高尔基体功能和囊泡运输的几种蛋白质中，可能与蛋白质-蛋白质相互作用相关（Anantharaman，Aravind，2002）。由于GOLD结构域以β折叠直接与Sec14p结构域结合（图1），因此与Sec14-nodulin proteins相比，Sec14-GOLD proteins和酵母Sec14p的相关性更高。目前发现的植物Sec14-GOLD proteins主要集中在拟南芥上，其基因组中存在6个N端具有Sec14p结构域且C端具有GOLD结构域的Sec14-GOLD proteins，包括PATL1、PATL2、PATL3、PATL4、PATL5和PATL6（Mcreynolds，Luna，2004），其中PATL1、PATL2、PATL3和PATL6已经克隆（表4）。该类蛋白氨基酸数目约为400～700 aa，蛋白大小约为40～150 kD（表4）。拟南芥PATLl是一个质膜外周蛋白，在新生细胞中，PATLl从质膜转运到有丝分裂末期的细胞板上，并特异地结合参与质膜运输的一些重要调节物质，如PtdIns、PtdIns5P、PtdIns（4，5）P2和Ptd Ins3P，从而参与细胞板的延伸和细胞内膜组分的运输（Mcreynolds，Luna，2004）。研究发现，PATL1能结合PI及其他几种（PtdIns5P，PtdIns （4，5）P2和Ptd Ins3P） 磷酸化产物，但对PtdIns（3，4）P2没有亲和力（Mcreynolds，Luna，2004），相反PATL2能结合所有PI的磷酸化产物唯独不能结合PI本身（Takamasa et al.，2016），这些结果表明PATL1和PATL2可能通过不同磷酸化方式调控脂质信号传导（Takamasa et al.，2016）。尽管如此，拟南芥PATL1和PATL2蛋白在胞质分裂过程中都定位在细胞板上，并且二者在细胞内的积累均受到油菜素类固醇（brassinosteroids）处理的影响（Deng et al.，2007），表明两者可能参与类似的细胞过程（Takamasa et al.，2016）。为探索PATL3与拟南芥Exocyst亚基EXO70A1相互作用的意义，Wu等（2017）通过双分子荧光互补技术发现PATL3-GFP和EXO70A1-mCherry共定位于质膜和细胞板上，且PATL3从质膜到细胞板的转运不通过内膜系统，而是与EXO70A1直接互作被募集到膜上。拟南芥Sec14-GOLD proteins，如Patellin3和Patellin6，除与胞质分裂相关外，还参与病毒的互作。这两个基因在整个植物生长期包括根、花、角果和种子中均有表达（Winter et al.，2007），过表达PATL3和PATL6会影响移动蛋白（movement proteins，MP）靶向胞间连丝，进而减轻其感染的作用，同时在PATL3和PATL6的单突变体或双突变体中MP的RNA表达水平升高，而病毒基因组在细胞间的运输需要与宿主细胞骨架和内膜系统的MP相互作用（Boevink，Oparka，2005），表明PATL3和PATL6蛋白与苜蓿花叶病毒（Alfalfa mosaic virus，AMV）MP的相互作用影响病毒复合体靶向和穿过胞间连丝，进而干扰病毒运动（Peiro et al.，2014）。