《表4.Foc4中应对外源氧化胁迫 (H2O2) 相关的表达上调基因统计表》

  提示：宽带有限、当前游客访问压缩模式

本系列图表出处文件名：随高清版一同展现

《RNA-Seq揭示Foc4在外源氧化胁迫(H_2O_2)下的基因表达及细胞代谢变化》

1. 获取 高清版本忘记账户？点击这里登录

1. 下载图表忘记账户？点击这里登录

“--”means the same description as above；“-”means that the sequence is not submitted to GenBank.

此外，硫氧还蛋白（thioredoxin）和硫氧还蛋白还原酶（thioredoxin reductase）也是细胞内重要的抗氧化剂，硫氧还蛋白-1（Trx-1）作为维持细胞内蛋白质还原状态的主要的二硫键还原酶，在对抗细胞的氧化胁迫、维持细胞正常生理活性中起着重要的作用。而硫氧还蛋白还原酶1（Tr1）是细胞中的一种主要抗氧化酶，其作用是调节硫氧还蛋白的氧化还原状态。差异基因表达分析发现，在外源氧化胁迫条件下，硫氧还蛋白还原酶（c 4 0 5 1/E M T 7 2 8 6 3.1）H和硫氧还蛋白（c1726/EXL97718.1）（表4） 编码基因表达均有大幅上调，暗示硫氧还蛋白和硫氧还蛋白还原酶均参与了Foc4抗外源氧化胁迫。此外，热休克蛋白（heat shock protein，HSPs）作为一组参与细胞应对环境胁迫的可溶性胞内蛋白质家族，在各种环境胁迫条件（如热胁迫、氧化损伤、化学性刺激）下，表达量大幅增加[44]，且可发生易位，发挥从蛋白质质量调节到决定细胞存活或死亡等作用。如，真核细胞中分子伴侣HSP33存在于内质网的网状结构中，能维持氧化胁迫和蛋白质加工之间的平衡，帮助细胞清除氧化性蛋白质的累积[45]。HSPs在胁迫状态合成增加，可保护抗氧化酶（如超氧化物歧化酶等）活性，增强细胞的抗自由基能力。HSP70、HSP90在蛋白质转运、激素受体结合、酶活性稳定及修复方面发挥作用。而我们的测序数据表明在外源氧化胁迫条件下6个编码热休克蛋白的基因表现出差异表达。包括hsp98（c6922/EMT70246.1）、hsp90（c7205）、hsp70（c7199）、hsp31（c4943）和hsp sti1（c3779/MG742356）。这些发现与其他物种中编码热休克蛋白基因在环境胁迫下高表达的研究结果是一致的（表4）。终上所述，为了在强氧化胁迫环境下生存，Foc4细胞从包括直接应对氧化胁迫的信号调控途径在内的物质代谢和能量代谢均发生改变以应对环境变化的胁迫。