《表2.Bgl3A序列N-糖基化位点预测结果》

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《毕赤酵母表达的嗜热蓝状菌β-葡萄糖苷酶N-糖基化修饰的作用与功能》

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如图1-A所示，纯化后的各β-葡萄糖苷酶突变体在约75 kDa处出现蛋白条带，并且β-葡萄糖苷酶由于潜在N-糖基化位点不同，使突变体蛋白条带存在差异。其中T44A和S299A突变体的蛋白条带与野生型Bgl3A相似，而S228A蛋白条带在蛋白浓度方面发生明显变化，浓度远小于T44A、S299A和野生型Bgl3A。对T44A、S299A和Bgl3A的酶液进行不同程度的稀释，同时对S228A酶液进行浓缩。然后用Endo H对各突变体进行处理，如图1-B所示，各突变体大小基本一致，处理后的蛋白的分子量均在70 kDa左右。