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第一章溶液热力学基础1

第一节 热力学基础1

一、热力学第一定律的简要总结1

二、热力学第二定律的简要总结4

三、理想溶液混合熵△S混合的计算9

四、蛋白质变性的平衡常数与自由能变化10

第二节 溶液热力学的基础12

一、偏摩尔比量：偏摩尔数与偏比量13

二、化学势14

三、理想溶液17

四、非理想溶液19

五、大分子溶液的非理想性20

一、溶液反应中的自由能变化22

第三节 溶液中化学反应热力学22

二、△G0与平衡常数25

三、反应中自由能变化与电池电位的关系26

四、热力学参数（△G0,△H？,△S？）的实验测定27

第二章生物分子的相互作用30

第一节 生物分子的共价键作用30

一、原子轨道和成键能力31

二、σ分子轨道与σ键，π分子轨道与π键34

三、碳的sp、sp2和sp8杂化轨道40

四、共轭分子和离域π键47

第二节 生物分子的电相互作用54

一、偶极子54

二、电荷—电荷相互作用57

三、电荷—偶极子相互作用59

四、偶极子—偶极子相互作用61

五、电场的诱导作用64

六、短程排斥力的作用67

第三节 范德华力70

一、范德华力的机制71

二、类脂、脂肪酸和膜中的范德华力74

三、酶—底物相互作用77

四、DNA中的范德华相互作用78

五、大分子之间的范德华力80

第四节 氢键81

一、氢键存在的实验证明81

二、氢键的本质82

三、水分子间的氢键84

四、水与蛋白质竞争氢键结合位点86

五、溶液中碱基间特异的氢键配对作用87

一、离子的水化作用90

第五节 极性基的水化作用与非极性基的疏水作用90

二、非极性基团的疏水作用92

三、非极性分子转移到水中的热力学参数的变化93

四、疏水作用的概念95

第六节 离子溶液中带电粒子间相互作用96

一、德拜-休克尔参数K的物理意义96

二、1/K处平衡离子气的电荷密度最大97

三、盐析99

第三章蛋白质分子结构与构象分析101

第一节 生物大分子的结构层次101

第二节 多肽链的立体构象106

一、氨基酸及其解离特性106

二、肽平面和二面角110

三、Ramachandran图114

一、非键作用117

第三节 势能在决定蛋白质分子构象中的作用117

二、偶极作用118

三、本征扭转势能119

四、总势能与实验结果120

第四节 蛋白质的空间结构125

一、蛋白质的二级结构125

二、蛋白质的三级结构139

三、蛋白质的四级结构151

第四章核酸分子的结构与构象分析157

第一节 核苷酸的物化性质157

第二节 核酸结构160

一、DNA双螺旋结构160

二、tRNA结构173

三、rRNA结构175

一、RNA的三级结构178

第三节 核酸的三级结构178

二、环形DNA的超螺旋181

三、染色体内的超螺旋185

第四节 决定核酸构象的力188

一、核酸链的空间构象188

二、稳定有序形式的作用力191

第五章聚合链的统计性质198

第一节 聚合链的统计规律199

第二节 自由连接链或无规行走链206

第三节 自由旋转链213

第四节 真实链和旋转异构态216

一、旋转异构态模型216

二、多肽链构象计算218

第五节 统计段和持久长度222

第六节 自体积效应和非扰动状态225

一、自体积对链线度的影响225

二、聚合链在相互作用时的自体积效应227

三、用维里系数衡量自体积效应231

第六章生物大分子构象分析实验方法235

第一节 X衍射分析生物大分子结构236

一、晶体及其对X射线的衍射236

二、衍射图244

三、相位问题248

第二节 光学方法在研究生物大分子构象中的应用260

一、吸收光谱法260

二、光学活性法（CD和ORD）278

一、应用核磁共振（NMR）技术研究生物大分子结构动态性质286

第三节 检测生物大分子动态结构的方法286

二、激光拉曼光谱法检测生物分子的振动运动294

三、蛋白质紫外荧光猝灭方法研究蛋白质分子的涨落运动297

第七章生物大分子溶液构象的研究（Ⅰ）303

第一节 大分子尺度、形状、分子量测量概述303

一、测量技术概述305

二、大分子的水化作用306

三、大分子的流体动力学模型309

第二节 分子量312

一、平均分子量312

二、分散度314

三、分子量测量方法简介315

第三节 扩散316

一、质量流316

二、菲克定律318

三、爱因斯坦方程320

四、扩散系数与大分子结构322

第四节 沉降327

一、沉降系数与沉降速度327

二、沉降方程329

三、沉降系数和大分子结构334

四、沉降平衡337

五、密度梯度沉降340

第五节 电泳343

一、电泳迁移率343

二、电泳技术的应用347

第六节 粘滞和粘弹弛豫352

一、牛顿粘度定律353

二、溶质分子的粘度效应354

三、粘度与大分子形状356

四、粘度与分子量358

五、粘弹弛豫360

第八章生物大分子溶液构象的研究（Ⅱ）363

第一节 弹性光散射363

一、瑞利弹性散射365

二、多粒子散射368

三、大分子溶液散射369

四、较大分子的散射371

五、分子大小及分子量的测定374

第二节 准弹性光散射377

一、准弹性光散射（QELS）的物理原理379

二、准弹性光散射（QELS）方程382

第三节 电泳光散射387

一、原理387

二、实验方法学391

第四节 荧光偏振393

一、旋转扩散393

二、荧光偏振396

第五节 流动双折射403

一、流动定向403

二、流动双折射405

三、电场定向407

第九章生物大分子的多聚电解质特性410

第一节 引言410

一、多聚电解质410

二、多胺与多核苷酸的作用412

三、大分子多聚电解质特性讨论413

第二节 泊松—波尔兹曼理论414

一、泊松方程与电位计算415

二、波尔兹曼分布与德拜一休克尔理论418

第三节 经典多聚电解质理论的讨论及应用423

一、活性系数423

二、球蛋白静电自由能的计算424

三、溶剂穿透效应425

四、长棒形离子的近似静电自由能428

五、挠性、线性多聚电解质430

六、平衡离子的分布与屏蔽参数431

第四节 现代多聚电解质理论433

一、平衡离子缩合理论的基本概念434

二、静电自由能438

第五节 离子与多核苷酸的相互作用440

一、多核苷酸的螺旋一卷曲转换441

二、核酸的缩合与包装443

第十章生物大分子的构象转换449

一、多肽链的螺旋一卷曲转换过程450

第一节 多肽链的螺旋一卷曲转换450

二、简单线性链构象平衡的分配函数455

三、螺旋一卷曲转换的拉链式模型457

五、理论模型与实验结果的比较460

四、含有两个以上螺旋区的链之转换过程461

六、氨基酸的螺旋参数465

第二节 蛋白质的可逆折叠466

一、蛋白质变性过程的两个状态模型467

二、中间态的可能性及其寻觅途径472

三、蛋自质折叠的研究现状483

第三节 核酸的结构转换484

一、单链核酸的结构和稳定性484

二、单链和双链的平衡493

一、微观平衡常数和宏观平衡常数511

第十一章平衡配体反应与生物活性调节511

第一节 相同独立部位的配体平衡反应511

二、参数v的计算513

三、Scatchard曲线517

第二节 协同性相互作用与氧和血红蛋白的结合518

一、Scatchard曲线变弯的一般性理论519

二、相互作用能和统计效应520

三、半经验处理方法：Hill常数521

四、氧与血红蛋白的结合525

第三节 两种不同配体的结合与偶联自由能530

一、偶联自由能531

二、偶联自由能对结合配体分布的影响533

三、在生物系统中发现的偶联自由能535

一、均匀点阵分子的统计特征536

第四节 大配体与似点阵链的相互作用536

二、配体结合特性的计算537

三、统计效应引起的Scatchard曲线的非线性539

四、一个真实系统中的某些结果540

五、两种以上大配体结合到点阵分子上541

六、有限长点阵的边缘效应542

七、配体与配体间存在相互作用543

第五节 别构酶的MWC模型545

一、别构酶的MWC模型的推导545

二、θF～α曲线的S形特征549

三、参数L和c对配体结合特性的影响550

四、MWC模型的状态函数θR552

五、别构活化剂和别构抑制剂的异位效应553

六、MWC模型的扩展和局限性556

七、MWC模型的实验检验558

第十二章酶作用机理的物理分析561

第一节 催化剂的本质561

第二节 酶反应的动力学567

一、稳态动力学567

二、弛豫态动力学572

第三节 酶反应热力学579

第四节 酶反应的化学机理583

第五节 酶的构象性质595

第六节 介质pH对酶的作用601

第七节 酶活性的物理机理607

一、酶—作用物复合物中的涨落能量是否变为活化能607

二、球蛋白的弹性振动与酶作用机理608

三、酶的作用是提供了一种反应介质的机理610

四、电子—构象相互作用理论612