《表2 Ht TIP的结构特征》

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《NaCl胁迫对菊芋悬浮细胞中TIP家族基因表达的影响》

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LB:B环；LE:E环；H2:2号螺旋上的氨基酸残基；H5:5号螺旋上的氨基酸残基；LE1和LE2:E环上的两个氨基酸残基；P1～P5:5个Froger位点；H:组氨酸；I:异亮氨酸；A:丙氨酸；V:缬氨酸；T:苏氨酸；Y:酪氨酸；W:色氨酸；S:丝氨酸；G:甘氨酸；R:精氨酸。

水通道蛋白序列的NPA基序（NPA motif）、芳香族化合物/精氨酸选择性滤器（ar/R选择性滤器，ar/R selectivity filter）和Froger位点（Froger’s positions）可以反映通道的选择性以及通道转运活性。为进一步了解HtTIP可能的生理功能和底物选择性，通过氨基酸序列比对分析了Ht TIP中这些重要位点。结果（表2）显示，获得完整序列的6个HtTIP的氨基酸长度在248～253 aa之间，分子质量在25.13～26.04 kDa之间，等电点值在5.00～6.42之间，均包含6或7个跨膜结构域以及两个典型的NPA保守基序。四个HtTIP1的ar/R选择性滤器由H-I-A-V构成，Froger位点由T-（A/S）-A-Y-W构成；而两个HtTIP2的ar/R选择性滤器由H-I-G-R构成，Froger位点由T-S-A-Y-W构成。以上结果表明，HtTIPs的蛋白结构特征保守性较强，两个典型的NPA基序决定了底物的特异性，高度保守的ar/R选择性滤器可以作为亚家族的分类依据，这些都与已知的具有转水活性的TIP特征序列一致（Quigley等2001）。