《表1 泛醌与MoAOX和OsAOX结合分析结果》

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《水稻稻瘟病菌交替氧化酶的蛋白结构分析及其应用前景》

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如图4所示，通过比较泛醌通往活性中心的疏水性通道可以看出，真菌MoAOX泛醌通道是由窄变宽的过程（图4A），这与其入口通道较小相一致。相比较而言，水稻OsAOX疏水性通道大小较为均一，且通道表面积比MoAOX大，为311.9?2（图4B）。其次，真菌MoAOX疏水性通道周围氨基酸残明显与水稻OsAOX疏水性通道周围氨基酸残基不同，前者具有包括S111，R112，R151和E248等亲水性氨基酸残基，后者具有R142，T145，R156和E253等亲水性氨基酸残基（图4A，B）。进一步比较泛醌与MoAOX和OsAOX蛋白催化活性的亲和力发现，泛醌与稻瘟病MoAOX蛋白催化中心的结合相比OsAOX蛋白更难（图4C，D）。从表1可看出，稻瘟病MoAOX蛋白需要比OsAOX蛋白更多的自由能才能与泛醌结合。从所取5个构象来看，MoAOX蛋白催化中心与泛醌的结合所需自由能最低-3.96 Kcal/mol，最高达-3.55Kcal/mol。相比之下，OsAOX蛋白与泛醌的结合所需自由能最低-8.49 Kcal/mol，最高达-7.50Kcal/mol。