《表2 重组Mi Man蛋白的纯化结果Tab.2 Purification result of recombinant protein Mi Man》

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《一种新型α-甘露糖苷酶的异源表达及酶学性质表征》

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将甘露糖苷酶表达菌株BL21（DE3）-pET-MiMan种子液按1∶100转接于含30μg/mL卡那霉素的LB培养基，培养至OD600为0.6~0.8后加入终浓度0.5μmol/L的IPTG，于16℃、200r/min培养20h。离心弃上清之后进行超声细胞破碎，获得粗酶液。利用Ni Sepharose 6Fast Flow亲和填料和DEAE对目的蛋白Mi Man进行纯化。SDS-PAGE电泳结果如图4所示，Mi Man在大肠杆菌中能够高水平的可溶性表达。经纯化后，杂蛋白被有效去除，获得纯度大于90%的目的蛋白。如表2和图4所示，目的蛋白Mi Man分子质量约为110ku。质量浓度为0.23mg/mL，回收率为8.96%，相对酶活为0.224U/mg。