《表2 基于FTIR的BSA及其复合物二级结构分析单位:》

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《牛血清蛋白与邻苯二酚、间苯三酚相互作用的机理探究》

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与BSA比较，4种复合物在酰胺I和酰胺II带也发生了位移，说明BSA与邻苯二酚、间苯三酚的相互作用伴随着蛋白质二级结构的变化。对酰胺I（1 600～1 700 cm-1）的光谱进行高斯拟合，得到二级结构含量，如表2所示。OP-BSA、OOP-BSA、MP-BSA、OMP-BSA复合物中α-螺旋含量分别降低15.40%、15.60%、16.00%、16.00%，β-折叠分别上升25.60%、28.90%、18.20%、14.00%，β-转角分别上升7.10%、5.90%、7.70%、17.20%，无规则卷曲分别上升5.10%、5.60%、1.20%、3.40%。表明引入氧化和未氧化的OP、MP都会破坏BSA的二级结构，并且OP、OOP对BSA二级结构的影响大于MP、OMP，这与邻苯二酚对BSA一级结构有更大影响相对应。蛋白质中的α-螺旋、β-折叠结构是靠氢键来稳定的，酚类化合物的加入造成蛋白分子内部的氢键发生改变，从而导致BSA二级结构的变化。RAWEL等[25]在探究绿原酸共价结合诱导牛血清白蛋白的结构变化时发现，绿原酸和BSA的反应导致BSAα-螺旋减少，而其余结构增加。JIANG等[43]在研究乳清蛋白分离物（whey protein isolates，WPI）和酪蛋白（casein，CS）与绿原酸非共价相互结合时，发现WPI、CS红外光谱图中酰胺I和酰胺II的移动，并且α-螺旋含量减少，β-折叠含量增加。这些结果与本研究结果一致。