《表1 已知电压门控钾通道、电压门控钠通道、瞬时受体电位通道结构一览》
Apo:该离子通道没有结合配体或相互作用蛋白.
2013年底,高分辨率TRPV1的电镜结构解析标志着冷冻电镜结构生物学进入了一个新时代。生物学家程亦凡利用新的冷冻电镜技术率先解析了关闭态和开放态TRPV1的冷冻电镜结构,揭示了TRPV1的整体结构和配体门控机制[29-30]。他们还进一步解析了结合在脂纳米盘(lipid nanodisc)中的TRPV1的电镜结构,为研究离子通道在脂环境下的电镜结构开创了先例[31]。近年来,各种TRP通道的结构相继被解析,包括TRPA1[32]、TRPV2[33-35]、TRPV4[36]、TRPV5[37]、TRPV6[38-39]、TRPP2[40-42]、TRPML1[43-44]、TRPML3[45]、TRPM2[46-47]、TRPM4[48-51]、TRPM8[52]、TRPC3[53-54]、TRPC4[55-56]、TRPC6[53]、NOMPC[57]、PKD2L1[58-59]等(表1)。这些TRP的结构揭示了不同TRP的整体结构、门控机制、离子选择性的结构基础等,极大地丰富了人们对TRP结构和机制的认识,并为相关药物的研发提供了数据支持。
图表编号 | XD0048246600 严禁用于非法目的 |
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绘制时间 | 2019.02.25 |
作者 | 宋方俊、郭江涛 |
绘制单位 | 浙江大学医学院生物物理系、浙江大学医学院生物物理系、浙江大学医学院附属邵逸夫医院病理科 |
更多格式 | 高清、无水印(增值服务) |