《表1 不同冷藏时间鳝鱼熟化过程中I760和I850/I830比值归一化强度的变化》

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《鳝鱼肉新鲜度对加热过程中蛋白变化规律的影响》


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注:对于同一指标,同列肩标小写字母不同表示差异显著(P<0.05);同行肩标大写字母不同表示差异显著(P<0.05)。

如图4所示,拉曼光谱中760 cm-1谱峰是关于色氨酸环的伸缩振动,当包埋在疏水微环境中的色氨酸残基暴露在极性环境时,760 cm-1处峰强度下降[25]。而被称为费米共振双峰的850 cm-1和830 cm-1谱峰与酪氨酸残基对位取代苯振动有关,采用I850/I830以表征酪氨酸残基的暴露与包埋情况,当I850/I830的比值为0.9~2.5时表明酪氨酸残基暴露[26]。由表1可知,在加热过程中,I760从加热1 min开始下降(P<0.05),I850/I830的比值随加热的进行呈现增加的趋势(P<0.05),说明加热会促进色氨酸、酪氨酸残基暴露[27-28]。加热初期的鳝鱼肉,随着贮藏时间的延长,I760和I850/I830的比值无显著变化(P>0.05);而加热后期,随着贮藏时间的延长,I760显著增加(P<0.05),I850/I830的比值呈先增加后下降的趋势(P<0.05),说明随着鱼肉新鲜度降低,加热时间过长则会导致暴露的色氨酸、酪氨酸残基重新被包埋。结合前期实验中化学作用力的变化,说明随着蛋白链之间化学相互作用力降低,蛋白构象更容易改变;同时,鳝鱼肉新鲜度越低,其降解程度越高。因此,贮藏时间较长的鳝鱼肉在加热后期肽链的改变向亲水基团暴露、疏水基团被包埋的趋势发展,这与疏水作用的降低趋势一致。