《表1 不同类型胶原蛋白举例[1]》

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《胶原酶研究进展与应用》

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胶原蛋白来源丰富，广泛存在于动物肌腱、韧带、牙质及骨骼等组织的有机质中，对人而言，胶原蛋白占蛋白总量的三分之一以上，占皮肤总干重的四分之三以上[1]。其中，至少有42种不同类型的多肽链可以构建28种以上不同类型的胶原蛋白（表1）[2]。1951年Pauling等[3]提出胶原蛋白的基本结构；1955年Rich等[4]进一步明确其是由三条左旋的富脯氨酸链在氨基酸残基交互力的作用下形成的一条右手超螺旋蛋白（图1）。其特殊的螺旋结构和稳定的性质主要是由重复出现的“Xaa-Yaa-Gly”残基结构决定的，其中Xaa、Yaa可为任意氨基酸（最为常见的三肽单位为“Pro-Hyp-Gly”，约占胶原蛋白总量的10.5%[5]）。正是由于胶原蛋白适当的氨基酸组成、特殊的序列、巧妙的折叠、较强的氨基酸分子间氢键以及空间结构和电子效应等因素[6-13]交互作用决定了胶原蛋白较高的热稳定性和较强的机械强度。胶原蛋白也具备自组装形成纤维结构的特殊性质（主要发生于Ⅰ、Ⅱ型胶原蛋白），进一步提高了胶原蛋白间的整体稳定性[14]。