《表1 SPI对MPI凝胶最大变性温度的影响》

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《预热处理大豆蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶和流变学特性的影响》

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注:同列不同字母表示差异显著（P<0.05）。—.无吸收峰。

DSC技术适用于研究蛋白质的热变性[3 3]。如图5及表1所示，纯MPI的DSC扫描图谱呈现3个主要峰值记为Tmax1（53.15℃）、Tmax2（63.48℃）和Tmax3（73.95℃），分别代表肌球蛋白重链、肌球蛋白轻链和肌动蛋白热变性温度。MPI中加入天然SPI后，Tmax1并没有显著改变（P>0.05）；而加入热处理30 min和180 min的SPI后，Tmax1显著降低（P<0.05）。这可能是由于天然SPI与MPI之间不发生交联，而SPI分别热处理30 min和180 min后与肌球蛋白头部发生交联导致MPI凝胶热稳定性显著降低[34]。此外MPI中加入天然SPI后其DSC扫描图谱呈现4个主要峰值Tmax1（53.30℃）、Tmax2（63.54℃）、Tmax3（71.60℃）和Tmax4（92.73℃），由图5可知，天然SPI组与纯MPI及热处理SPI组相比Tmax3峰较宽。这是由于7S和11S组分的变性温度分别在73～82℃和76～96℃之间[3]，结合流变结果添加天然SPI后第1个峰值延后2～4℃可知，7S组分与肌动蛋白热变性温度较接近从而造成添加天然SPI组Tmax3峰较宽，而Tmax4对应SPI中11S组分变性温度。综合以上两点可知在混合蛋白中天然SPI与MPI分别独立存在。