《表1 蛋白质二级结构构象及L-乳酸脱氢酶二级结构经SELCON软件定量分析结果》

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《硫化氢信号分子与L-乳酸脱氢酶蛋白相互作用机制的研究》

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如图4A所示，PS在~300 nm和~370 nm处有两个吸收峰为硫烷硫特征峰，Na HS在氧存在的条件下可以自动氧化形成聚硫（PS，Sn，n=2~8），并存在系列平衡[8]。因此，Na HS在~300 nm和~370 nm也存在两个吸收峰，同样Na2S溶液在300 nm处也有微弱的吸收峰，说明Na HS和Na2S溶液中有不同含量的硫烷硫。如图4B所示，PS组的CD图中，192 nm吸收值下降，222 nm和208nm处吸收值上升，这是由于PS含有最多的硫烷硫而具有更强的半胱氨酸巯基衍生能力。将CD图谱利用SELCON软件进行定量分析（表1），表明未经处理的L-LDH的α-螺旋结构含量最高（61.7%），β-折叠结构含量最低（3.90%），而PS处理的L-LDH的α-螺旋结构含量最低（23.7%），β-折叠结构含量最高（22.5%），再次揭示PS具有最强的半胱氨酸巯基作用力，引起蛋白质二级结构的改变。