《表1 SPI、HSPI和HSPI(pH 5.9）的粒径、PDI以及表面疏水性》

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《酸热诱导大豆分离蛋白纳米颗粒形成及其荷载姜黄素的特性》

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实验首先利用DLS探究了pH 7.0及pH 5.9条件下加热对蛋白粒径及PDI的影响。如表1所示，SPI虽然平均粒径小（<80 nm），但是粒径分布不均匀（PDI>0.5），与相关报道一致。热作用使得SPI发生热变性形成聚集体，显著增加其平均粒径，但是同时增加其分散均一性。这是由于热处理引起了蛋白构象部分去折叠而诱导聚集，同时过程中形成了更多的二硫键使得颗粒相对稳定均一[27]。其中，经pH 5.9加热得到的样品HSPI(pH 5.9）因加热后回调至pH 7.0过程中吸水溶胀导致粒径增大[24]；而加热后暴露出来的α’-、α-亚基具有延伸区域，已被证明可以抑制SPI的聚集，所以使颗粒能够维持均一[28]。进一步通过ANS-法测定3个蛋白样品的表面疏水性，结果表明，热处理可显著增加蛋白表面疏水性（P<0.05），可能与热变性会引起其结构的伸展及表面修饰有关。其中，pH 5.9条件下加热蛋白可使巯基转变成二硫键[24]，而二硫键的周围常聚集着疏水性氨基酸，这使得HSPI(pH 5.9）的表面疏水性最高。