《表3 不同超声处理下LP的DSC》

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《超声处理对大豆亲脂蛋白结构及溶解性的影响》

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DSC的峰值温度T2反映蛋白质结构的稳定性，焓变ΔH是引起蛋白质变性所需的能量，较高的焓值表示更有序稳定的蛋白质结构[25]，通过检测不同超声条件下LP热变性温度及其焓变，分析LP的热稳定性，超声处理后，LP的T2有所升高，360 W和240 W时的T2最高，提高了6～7℃，如表3所示。文献[26-29]认为，由于超声处理时产生的剪切力，导致分子间二硫化物和非共价键被破坏，并且游离巯基失活，有效减少了超声过程中蛋白质的再聚集，当超声功率过大时，LP的变性温度下降，可以推测此时蛋白质分子结构被大量破坏。而LP经超声处理后，焓值明显下降，这可能与LP分子的展开有关，之后焓值随超声功率的增加而增加，可能与分子间疏水键部分重组有关[30]。因此，适度超声可以提高LP的变性温度，并且提高其结构稳定性。