《表1 小分子热休克蛋白家族》

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《小分子热休克蛋白在宰后牛肉成熟中的作用》

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热休克蛋白是指生物体遭受外界高于其正常生长温度或剧烈震动时，新合成或过表达的一类保护机体自身的蛋白质，又称为胁迫蛋白。最早由遗传学家Ritossa[10]在1962年研究果蝇唾液腺时发现。根据单聚体相对分子质量大小和同源程度不同，可将热休克蛋白分为sHSPs，HSP 60，HSP 70，HSP 90及HSP110五大家族[11]。s HSPs是热休克蛋白的亚单位之一，相对分子质量在12 000～43 000之间，和其他热休克蛋白相比，该类蛋白不需要ATP即能发挥作用。目前已在哺乳动物中发现了11种s HSPs，且在不同组织中表达不同（表1)[4]。Taylor等[12]依据其在组织中的表达把sHSPs分为两类，一类是在所有组织中均表达；另一类是只在特定组织中表达。sHSPs作为一种重要的分子伴侣蛋白，结构上高度保守，在氨基酸序列C末端具有一段由80～100个氨基酸残基组成特定区域，因与αβ-晶体蛋白具有很高的同源性，所以也称为αβ-晶体蛋白区域[13]。除了一个灵活的C端，sHSPs还有一个连接着一个保守序列区域WDPF的N端[14]。sHSPs在体内以高度有序的寡聚体形式存在，其寡聚体的结构和组成均取决于每个小分子热休克蛋白单体的a-晶体结构以及C端和N端的长度和结构。受到应激反应时，s HSPs会发生解离或聚合，可形成相对分子质量达到2×105～8×105的低聚体复合物，从而发挥其生物学功能。